α2-巨球蛋白的特性

α2巨球蛋白(α2-macroglobulin,α2MG或AMG)是血浆中分子量最大的蛋白质。分子量约为65.2万-80万,含糖量约8%,由4个亚单位组成。它与淋巴网状系统细胞的发育和功能有密切联系(虽然确切的机制尚未明确)。

α2MG最突出的特性是能与多种分子和离子结合。特别是它能与不少蛋白水解酶结合而影响这些酶的活性。如与许多肽链内切酶(包括丝氨酸、巯基、羧基蛋白水解酶和一些金属蛋白水解酶)的结合。这些蛋白水解酶有纤维蛋白溶酶、胃蛋白酶、糜蛋白酶、胰蛋白酶及组织蛋白酶D等。研究表明,α2MG与蛋白水解酶相互作用可使α2MG的分子构象发生变化,当酶处于复合物状态时,酶的活性部位没有失活,但不容易作用于大分子底物,若底物为分子量小的蛋白质,即使有其它抗蛋白酶的存在, 也能被α2MG-蛋白酶复合物所催化而水解。这样,α2MG起到有选择地保护某些蛋白酶活性的作用,这在免疫反应中可能具有重要意义。

α2MG是由肝细胞与单核吞噬细胞系统中合成,半寿期约5天,但当与蛋白水解酶结合成为复合物后其清除率加速。

在低白蛋白血症时,α2MG含量可增高,可能系一种代偿机制以保持血浆胶体渗透压。妊娠期及口服避孕药时血浓度增高。机制不明。可采用免疫化学法测定,正常成人参考值为1500-3500μg/L.