酶的分子结构和活性中心

酶的分子结构和活性中心

酶的分子中存在有许多功能基团例如,-NH2、-COOH、-SH、-OH等,但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团(essential group)。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,集中在一起形成具有一定空间结构的区域,该区域与底物相结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心(active center),对于结合酶来说,辅酶或辅基上的一部分结构往往是活性中心的组成成分。

构成酶活性中心的必需基团可分为两种,与底物结合的必需基团称为结合基团(binding group),促进底物发生化学变化的基团称为催化基团(catalytic group)。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成,但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需,这些基团是酶的活性中心以外的必需基团。

酶分子很大,其催化作用往往并不需要整个分子,如用氨基肽酶处理木瓜蛋白酶,使其肽链自N端开始逐渐缩短,当其原有的180个氨基酸残基被水解掉120个后,剩余的短肽仍有水解蛋白质的活性。又如将核糖核酸酶肽链C末端的三肽(棻麠丝楃?切断,余下部分也有酶的活性,足见某些酶的催化活性仅与其分子的一小部分有关。

不同的酶有不同的活性中心,故对底物有严格的特异性。例如乳酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶,它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反应:

L(+)乳酸通过其不对称碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分别与乳酸脱氢酶活性中心的A、B及C三个功能基团结合,故可受酶催化而转变为丙酮酸。而D(-)乳酸由于桹H、桟OOH的空间位置与L(+)乳酸相反,与酶的三个结合基团不能完全配合,故不能与酶结合受其催化。由此可见,酶的特异性不但决定于酶活性中心的功能基团的性质,而且还决定于底物和活性中心的空间构象,只有那些有一定的化学结构,能与酶的结合基团结合,而且空间构型又完全适应的化合物,才能作为酶的底物。

但是,酶的结构不是固定不变的,有人提出酶分子(包括辅酶在内)的构型与底物原来并非吻合,当底物分子与酶分子相碰时,可诱导酶分子的构象变得能与底物配合,然后底物才能与酶的活性中心结合,进而引起底物分子发生相应化学变化,此即所谓酶作用的诱导契合学说(induced fit theory)。用X衍射分析的方法已证明,酶在参与催化作用时发生了构象变化。