1.免疫球队蛋白的基本结构
Ig单体由两条相同的重链和两条相同的轻链借链间二硫键连接组成。重链(H)近氨基端1/4或1/5区域内的氨基酸、轻链(L)近氨基端1/2区域内的氨基酸多变，称为可变区(V区)，该区内某些区段的氨基酸具有更大的变异性，称为超变区(HV区)。重链和轻链剩余部分的氨基酸组成和排列顺序相对稳定，称为恒定区(C区)。
2.免疫球蛋白的功能区
Ig多肽链分子通过反复折叠可行成若干球形结构，这些球形结构具有不同的生物学作用，称为Ig的功能区。轻链有VL和CL两个功能区;IgA、IgG、IgD重链有VH、CH1.CH2和CH3四个功能区;IgM和IgE重链恒定区有四个功能区，即多一个CH4功能区。各区主要功能如下：VH和VL是与抗原决定簇特异性结合的部位;CH1-3和CL为Ig同种异型的遗传标志所在处;IgG的CH2和IgM的CH3是补体(C1q)的结合部位，参与补体激活;IgG的CH2/CH3和IgE的CH4有亲细胞活性，能与具有Fc受体的组织细胞结合，产生调理作用、ADCC作用或引发Ⅰ型超敏反应。
3.免疫球蛋白的酶解片段
用木瓜蛋白酶水解IgG分子，可将其裂解为三个片段，即两个完全相同的抗原结合片段(Fab)和一个可结晶片段(Fc)。用胃蛋白酶水解IgG分子，可将其裂解为一个大分子F(ab′)2片段和若干无活性小分子多肽片段，称pFc′。
4.免疫球蛋白的其他成分
Ig除轻链和重链外某些类型的Ig还含有其他辅助成分分别是J链和分泌片(SP)。J链是一富含半胱氨酸的多肽链由浆细胞合成主要功能是连接单体Ig分子使其成为多聚体IgA的二聚体和IgM的五聚体均含J链;IgG、IgD和IgE常为单体，不含J链。SP又称分泌成分(SC)，为一含糖肽链，由粘膜上皮细胞合成和分泌，以非共价形成结合于IgA二聚体上，使其成分分泌型IgA(SIGA)。SP的作用是使IgA分泌到粘膜表面，行使粘膜免疫作用，同时SP还可保护SIGA的绞链区，使其免受蛋白水解酶的降解。