蛋白质的分子结构
(一)肽键与肽链1.两分子氨基酸可借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水，缩合成为最简单的肽，即二肽。
2.在两个氨基酸之间新产生的酰胺键(-CO-NH-)称为肽键。
3.方向：从N-端(氨基末端)开始指向C-端(羧基末端)。
(二)一级结构1.定义：多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
2.维系键：肽键是维系一级结构的化学键。
3.意义：蛋白质分子的一级结构是其特异空间结构及生物学活性的基础。
4.有些尚有二硫键，由两个半胱氨酸巯基(-SH)脱氢氧化而生成。
(三)二级结构1.蛋白质分子的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列，并不涉及侧链的构象。
2.主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角以及无规则卷曲。
3.α-螺旋结构特点(一)多肽链主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每个氨基酸残基向上平移0.15nm，故螺距为0.54nm。
(二)第一个肽平面羰基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
(三)氢键是一种很弱的次级键，但由于主链上所有肽键都参与氢键的形成，所以α-螺旋很稳定。
(四)组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸，故形成右手螺旋。
(五)侧链R基团伸向螺旋外侧。
(四)三级和四级结构概念1.在一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布称为三级结构。
2.例如，存在于红色肌肉组织中的肌红蛋白(Mb)。
3.三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、二硫键、氢键和Van der waals力。
4.疏水键是维持蛋白质三级结构的最主要稳定力量。
5.每条肽链都有自己的一、二和三级结构。
6.这种蛋白质的每条肽链被称为一个亚基。
7.由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。
8.寡聚蛋白中亚基的立体排布、亚基之间的相互关系称为蛋白质的四级结构。
9.只有完整的四级结构寡聚体才有生物学活性。
一级结构高级结构二级结构三级结构四级结构定义多肽链中氨基酸的排列顺序主链骨架原子的局部空间排列，它不涉及侧链的构象及与其他肽段的关系整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置肽链与肽链之间靠非共价键维系的布局和相互作用。即各亚基间的空间排布形式〖3〗α-螺旋、β-折叠
β-转角、无规卷曲结构域、分子伴侣亚基维系键肽键(主要)
二硫键(次要)氢键主要靠疏水键、盐键(离子键)、氢键及范德华引力等次级键。此外二硫键也有重要作用主要是疏水键、氢键，离子键也参与意义是蛋白质空间构象和特异性生物学功能的基础，但并不是决定空间构象的唯一因素在蛋白质中存在二个或三个由二级结构的肽段形成的模序，发挥特殊生理功能。二级结构为短距离效应分子量大的蛋白质分子常分割成1~数个结构域，分别执行不同的功能。三级结构为长距离效应含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般无生物学功能三、蛋白质的理化性质
1.蛋白质的变性：在某些物理或化学因素作用下，使蛋白质的空间构象破坏(但不包括肽链的断裂等一级结构变化)，导致蛋白质理化性质、生物学性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。
2.某些温和蛋白质变性，时间也不很久，除去变性因素仍可恢复其活性，称为可逆变性。
3.例如，核糖核酸酶经尿素和β-巯基乙醇作用变性后，再透析去除尿素和β-巯基乙醇，又可恢复其酶活性。
4.蛋白质被强酸或强碱变性后，仍能溶于强酸或强碱溶液中。
5.若将此强酸或强碱溶液的pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，这种现象称为变性蛋白质的结絮作用。
6.鸡蛋煮熟后本来流动的蛋清变成了固体状，豆浆中加少量氯化镁即可变成豆腐，都是蛋白质凝固的典型例子。
7.凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。
两性解离若溶液pH
若溶液pH>PI，蛋白质带负电荷
若PH=PI，为兼性离子，电荷为0 等电点(PI)体内各种蛋白质的PI不同，多接近5.0, 在体液(pH 7.4)中多解离成阴离子紫外吸收蛋白质分子中色氨酸、酪氨酸最大吸收峰在280nm。蛋白质OD280与其浓度成正比，故可测定蛋白质的含量呈色反应茚三酮反应：蛋白质水解后的氨基酸与茚三酮共同加热，最终可形成蓝紫色的化合物，其最大吸收峰在570 nm处。利用此原理可行蛋白质定量分析双缩脲反应(肽键特有)：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，肽键与铜离子形成络合物，呈紫色，称为双缩脲反应。是肽键特有的反应，氨基酸不出现此反应。用于检测蛋白质水解程度胶体性质蛋白质属于生物大分子，其分子的颗粒大小已达1～100nm胶粒范围之内
由于蛋白质分子表面的亲水基团，易溶于水形成亲水胶体
水化膜及所带电荷是维持蛋白质胶体稳定的重要因素变性蛋白质的空间结构(但不包括一级结构)遭到破坏，导致蛋白质若干理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用
引起变性的常见理化因素有：加热、高压、紫外线、X线、有机溶剂、强酸、强碱
蛋白质变性后(一)溶解度降低;(二)易沉淀;(三)粘度增加;(四)结晶能力消失;(五)易被蛋白酶水解沉淀(一)蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀，变性蛋白质一般易沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性
(二)盐析：利用中性盐(如硫酸铵、氯化钠)破坏蛋白质胶粒的水化膜，中和其所带电荷，蛋白质胶粒因失去稳定因素而沉淀。各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH不同，故可用于混合蛋白质各组分的分离，此种沉淀的蛋白质不变性
(三)有机溶剂沉淀：乙醇、丙酮等有机溶剂能破坏蛋白质胶粒水化膜，使蛋白质沉淀
常温下其所沉淀的蛋白质往往已变性，若在低温、低浓度、短时间则沉淀的蛋白质不变性
(四)重金属盐沉淀：重金属离子可与蛋白质阴离子结合，形成不溶性蛋白盐而沉淀，一般多使蛋白质变性
(五)生物碱试剂及有机酸沉淀蛋白质：苦味酸、鞣酸、钨酸等生物碱试剂和三氯醋酸、磺酸水杨酸等有机酸可与蛋白质阳离子结合成不溶性盐而沉淀，一般会使蛋白质变性