抑制剂对酶促反应的抑制作用
(一)不可逆
抑制作用1.抑制剂与酶活性中心的必需基团形成共价结合，不能用简单透析、稀释等方法除去。
2.有机磷制剂主要是特异地与胆碱酯酶活性中心的丝氨酸羟基结合，使酶失活。
3.乙酰胆碱不能被失活的胆碱酯酶水解而蓄积，引起迷走神经持续兴奋中毒。
(二)可逆
性抑制1.竞争
性抑制(一)磺胺药的结构与核酸合成时所需的四氢叶酸中的对氨基苯甲酸结构相似性，因而能与相应的酶竞争结合，抑制细菌。
(二)当[S]足够高时，竞争性抑制剂对酶的竞争性作用可忽略不计，此时几乎所有的酶分子均可与底物相作用，故仍可达到最大反应速度(Vmax)。
(三)然而，由于竞争性抑制剂的干扰，为达到无抑制剂存在时的反应速度，其所需的[S]将会升高;酶与底物的亲和力下降，Km值变大。
2.非竞争
性抑制(一)有些非竞争性抑制剂可与活性中心外的必需基团结合，而不影响底物与酶的结合，两者在酶分子上结合的位点不同。
(二)这样形成的酶-底物-抑制剂复合物不能释放产物，这种抑制作用不能用增加底物的浓度消除抑制，故称非竞争性抑制。
(三)由于抑制剂不影响酶对底物的亲和力，故其Km值不变。
(四)但由于它与酶、ES复合物结合，等于减少了活性酶分子或酶分子总量，使Vmax降低。
(二)可逆
性抑制3.反竞争
性抑制(一)只能与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合。
(二)当ES与抑制剂结合后，能生成产物的ES减少，Vmax降低，这种抑制作用称为反竞争性抑制。
(三)由于ES除了转变成产物外，又多了一条生成“废品”ESI的去路，使E与S的亲和力增大，即其Km变小。
竞争性抑制剂Vmax不变，Km值增大非竞争性抑制剂Vmax降低，Km值不变反竞争性抑制剂Vmax、 Km均降