α-螺旋的结构特点如下：
(一)多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
(二)主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。
(三)相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和H桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键。
(四)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α-螺旋形成;较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍α-螺旋形成;脯氨酸因其α-碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α-螺旋;甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。
2)β-片层结构Astbury等人曾对β-角蛋白进行X线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α-角蛋白在湿热条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这种α-螺旋的X线衍射图可改变为与β-角蛋白类似的衍射图。说明β-角蛋白中的结构和α-螺旋拉长伸展后结构相同。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β-片层(β-pleated sheet)结构或称β-折迭(图1-5)。
图1-5 蛋白质分子中的β-片层结构
左：顺向平行 右：逆向平行