蛋白质翻译后修饰

蛋白质翻译后修饰

新合成的肽链不具备蛋白质的生物学活性，必须经过复杂的加工过程才能转变为具有天然构象的功能蛋白质，这一加工过程称为翻译后修饰。翻译后修饰包括多肽链折叠为天然的三维构象及对肽链一级结构的修饰、空间结构的修饰等。

折叠：完成多肽链折叠所需的所有信息都包含在蛋白质自身的氨基酸排列顺序中，即一级结构是空间构象的基础。新生肽链的折叠在肽链合成中、合成后完成，可能随着肽链的不断延伸而逐步折叠，产生正确的二级结构、模体、结构域到形成完整空间构象。分子伴侣是一类重要的参与蛋白质折叠的蛋白质因子。

N-端和C-端的化学修饰：翻译过程中，新生肽链的第一个氨基酸为甲硫氨酸(真核生物)，细胞内氨基肽酶可以除去N-端甲硫氨酸或N-端附加序列(如信号肽);真核生物中，约50%的蛋白质有N-端氨基酸的乙酰化;在肽链合成过程中即可发生N-端修饰。C-端的氨基酸残基有时也出现修饰现象。

氨基酸残基的化学修饰：蛋白质分子中某些氨基酸残基的侧链可进行翻译后的共价修饰。由于这些共价修饰，组成蛋白质的氨基酸种类显著增加。这些化学修饰有;①糖基化;②羟基化;③甲基化;④磷酸化，⑤二硫键形成;⑥亲脂性修饰。

水解加工：某些无活性的蛋白质前体可经蛋白酶水解，生成具有活性的蛋白质或多肽。

蛋白质空间结构修饰：通过非共价键使亚基聚合，而形成具有四级结构的蛋白质，此外，蛋白质与辅基连接后，形成完整的结合蛋白质。