非竞争性抑制
有些非竞争性抑制剂可与活性中心外的必需基团结合，而不影响底物与酶的结合，两者在酶分子上结合的位点不同。这样形成的酶-底物-抑制剂复合物不能释放产物，这种抑制作用不能用增加底物的浓度消除抑制，故称非竞争性抑制。由于抑制剂不影响酶对底物的亲和力，故其Km值不变。但由于它与酶、ES复合物结合，等于减少了活性酶分子或酶分子总量，使Vmax降低。
3.反竞争性抑制
此类抑制剂与非竞争性抑制剂不同，它只能与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合。当ES与抑制剂结合后，能生成产物的ES减少，Vmax降低，这种抑制作用称为反竞争胜抑制。由于ES除了转变成产物外，又多了一条生成“废品”ES的去路，使E与S的亲和力增大，即其Km变小。