二级结构3.α-螺旋特点

二级结构3.α-螺旋特点

(一)多肽链主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每个氨基酸残基向上平移0.15nm，故螺距为0.54nm。

(二)第一个肽平面羰基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。

(三)氢键是一种很弱的次级键，但由于主链上所有肽键都参与氢键的形成，所以α-螺旋很稳定。

(四)组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸，故形成右手螺旋。

(五)侧链R基团伸向螺旋外侧。