一、酶的催化作用
(一)酶的分子结构与催化作用
1.酶的分子组成
(一)单纯酶完全由氨基酸按一定的排列顺序组成，如脲酶、淀粉酶、脂酶和核糖核酸酶。
(二)结合酶类除由氨基酸构成的蛋白质部分外，还含有其他小分子有机化合物或金属离子构成的辅助因子。
(三)酶的蛋白质部分称为酶蛋白，酶蛋白与辅助因子组合成全酶。
(四)辅基与酶蛋白结合牢固，不能用透析、超滤等简单的物理化学方法使之分开。
(五)辅酶与酶蛋白以非共价键结合，可用上述方法使之与酶蛋白分离。
(六)一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，形成一种特异性的酶，而一种辅助因子则可与不同的酶蛋白结合，形成多种特异性的酶。
(七)绝大多数辅酶成分中均含有不同的B族维生素。
(八)辅基大多为金属离子。
(九)决定酶反应特异性的是酶蛋白部分，辅助因子参与酶蛋白催化的反应，直接与电子、原子或某些化学基团的传递或连结有关。
2.酶的活性中心
(一)酶分子中必需基团在空间位置上相对集中所形成的特定空间结构区域，是酶发挥催化作用的关键部位，称为酶的活性中心。
(二)结合酶类中，辅基、辅酶也多参与活性中心的组成。
活性中心外的必需基团：常见的必需基团有组氨酸的咪唑基，丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基，以及谷氨酸的γ-羧基。
(二)酶促反应的特点
1.酶遵守一般催化剂的共同规律。
2.只能催化热力学上允许进行的反应，不能新生反应;酶的作用只能使反应加速达到平衡点，而不能改变平衡点;反应前后酶的质量不变。
3.具有与一般催化剂不同的特点
(一)极高催化效率：比一般催化剂高106～1012倍。通过降低活化能加速化学反应的。
(二)高度特异性
(三)可调节性
①关键酶、变构酶的抑制与激活和对酶的共价修饰，对酶活性进行快速调节。
②酶生物合成的诱导与阻遏、酶降解速率的调节可发挥对酶活性的长期调节作用。
(三)酶-底物复合物
1.酶与底物结构的相互诱导、相互变形、相互适应的过程称为诱导契合学说。
2.酶在底物的诱导下，其活性中心进一步形成，并与底物受催化攻击的部位密切靠近，形成酶-底物中间复合物。
3.这种相互诱导的变形还可使底物处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。
4.这种不稳定状态的底物，称为过渡态。