非竞争性抑制

有些非竞争性抑制剂可与活性中心外的必需基团结合，而不影响底物与酶的结合，两者在酶分子上结合的位点不同。这样形成的酶-底物-抑制剂复合物不能释放产物，这种抑制作用不能用增加底物的浓度消除抑制，故称非竞争性抑制。由于抑制剂不影响酶对底物的亲和力，故其Km值不变。但由于它与酶、ES复合物结合，等于减少了活性酶分子或酶分子总量，使Vmax降低。