Hill作图法的斜率n，称为Hill系数，即前述的协同系数，一般可用nH或h代表。当nH=1时，式6-1变为V=Vm[S]/(K1+[S])，即米曼氏方程式，表示无协同作用，此时K'或S0.5S，=S0-5=Km，至于nH>1为正协同，nH<1为负协同。
Hill模式比较简单，式6-1或式6-10都是S形曲线方程式，但有不少缺点：(一)按理，Hill系数应等于酶分子中可能有结合底物的位点数，但因忽略了ESn-1,ESn-2…ES1等中间形式的酶底物复合体，根据Hill氏作图计算出来的n值一般均低于真实的位点数。以别构蛋白Hb为例，理论上每分子Hb可结合四分子氧，即n=4，但计算结果n=2.6～2.8。在负协同效应时，每分子酶也结合n个底物(n>1)但计算结果却是n<1。故Hill系数已不能代表结合底物的位点数，而只能作为底物协同性的指标。(二)在S浓度过高(酶90%以上被S饱和)或过低(酶仅10%以下被S饱和)时，Hill线的斜率n常等于1，故当测定别构酶活力时，[S]的范围较广，得出的Hill线不是直线而是折线(见下图)。(三)n分子的底物同时和酶作用，反应的级数为n+1，如n-4则为五级反应，这在动力学上是不可能的。但尽管如此，Hill作图法仍不失是一个求取别构酶S0.5和鉴定协同类型及协同作用大小的常用方法。