2.蛋白质主链构象的结构单元
1)α-螺旋Pauling等人对α-角蛋白(α-keratin)进行了X线衍射分析，从衍射图中看到有0.5～0.55nm的重复单位，故推测蛋白质分子中有重复性结构，并认为这种重复性结构为α-螺旋(α-helix)
α-螺旋的结构特点如下：
(一)多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
(二)主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。
(三)相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和H桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键。
(四)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α-螺旋形成;较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍α-螺旋形成;脯氨酸因其α-碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α-螺旋;甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。
2)β-片层结构Astbury等人曾对β-角蛋白进行X线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α-角蛋白在湿热条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这种α-螺旋的X线衍射图可改变为与β-角蛋白类似的衍射图。说明β-角蛋白中的结构和α-螺旋拉长伸展后结构相同。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β-片层(β-pleated sheet)结构或称β-折迭(图1-5)。
图1-5 蛋白质分子中的β-片层结构
左：顺向平行 右：逆向平行
β-片层结构特点是：
①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。
②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与H梄形成氢键，使构象稳定。
③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β-片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。
④平行的β-片层结构中，两个残基的间距为0.65nm;反平行的β-片层结构，则间距为0.7nm。
3)β-转角
蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折角处的构象就是β-转角(β-turn或β-bend)。β-转角中，第一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N桯形成氢键，从而使结构稳定
4)无规卷曲
没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲(random coil)。
图1-7 蛋白质的超二级结构示意
a.αα组合 b.βββ组合 c.βαβ组合