(二)蛋白磷酸酶(Protein Phosphotase)
蛋白磷酸(酯)酶是指具有催化已经磷酸化的蛋白分子发生去磷酸化反应的一类酶分子。它们与蛋白激酶相对应存在，共同构成了磷酸化与去磷酸化这一重要的蛋白质活性的开关系统。正如蛋白激酶催化的磷酸化由于底物不同，有的表现为活性增高，有的表现为活性降低一样，蛋白磷酸酶所催化的去磷酸化反应也对于不同的底物有不同的反应(图21-21)。
图21-21 蛋白酪氨酸磷酸酶对蛋白酪氨酸激酶的调控作用
PTK：Protein Tyrosine Kinase PTP：Protein Tyrosine Phosphotase S:Substrate
蛋白磷酸酶的分类也与蛋白激酶类似，是根据它所作用的氨基酸残基决定的。目前已知的蛋白磷酸酶包括蛋白丝氨酸/苏氨酸磷酸酶和蛋白酪氨酸磷酸酶两大类，另外还有个别的蛋白磷酸酶具有双重作用，即可同时作用于酪氨酸和丝氨酸残基。
蛋白激酶和蛋白磷酸酶均作用于有限的底物，它们的催化作用的特异性及其在细胞内的分布特异性决定了信号转导途径的精确性。
(三)低分子量G蛋白(Small G Protein)
低分子量GTP结合蛋白在多种细胞反应中具有开关作用，它们位于MAPK系统的上游，是一类重要的信号转导分子。第一个被发现的低分子量G蛋白是Ras，因此这一类蛋白质被称为Ras超家族成员。由于它们均由一个GTP酶结构域构成，亦将之称为Ras样GTP酶。
低分子量G蛋白的共同特点是，当结合了GTP时即成为活化形式，这时可作用于下游分子使之活化，而当GTP水解成为GDP时(自身为GTP酶)则回复到非活化状态。这一点与Gα类似，但是Ras家族的分子量明显低于Gα。
在细胞中存在着一些专门控制低分子量G蛋白活性的低分子量G蛋白调节因子，这些调节因子受膜受体信号的影响，调节低分子量G蛋白活性，低分子量G蛋白再作用于MAPK系统。在这些调节因子中，有的可以增强低分子量G蛋白的活性，如鸟嘌呤核苷酸交换因子(GEF)和鸟嘌呤核苷酸解离抑制因子(GDI)，有的可以降低低分子量G蛋白活性，如GTP酶活化蛋白(GAP)等(图21-22)。
目前已知的Ras超家族成员已超过50种，它们又可以分为数个亚家族，在细胞内分别控制不同的信号转导途径，每一个成员都有其各自的特点。
(四)介导信号转导分子相互作用的结构元件
细胞中存在着众多的信号转导分子，它们是如何相互识别、相互作用而构成不同的细胞转导途径的呢?90年代以来，人们逐步发现了在信号转导分子中存在着一些特殊的结构域。这些结构域大约由50～100个氨基酸构成，它们在不同的信号转导分子中具有很高的同源性。这些结构域的作用是在细胞中介导信号转导分子的相互识别，共同形成不同的信号传递链或称为信号转导途径(Signal Transduction Pathway)，并进而形成信号转导的网络(Signal Transduction Network)。换句话讲，这些结构域像电路中的接头元件一样把不同的信号分子连接起来。这些结构域被称为调控结合元件(Modular Binding Domain)。目前已经知道了近十种这样的结构域，例如：
SH2 domain (src Homology 2 domain)
SH3 domain(src Homology 3 domain)
PH domain (Pleckstrin Homology domain)
PTB domain(Protein Tyrosine Binding domain)
A.SH2结构域：由约100个氨基酸组成，介导信号分子与含磷酸酪氨酸蛋白分子的结合。这种结合依赖于酪氨酸残基的磷酸化及其周围的氨基酸残基所构成的基序(motif)。