抑制剂与酶非共价结合，可以用透析、超滤等简单物理方法除去抑制剂来恢复酶的活性，因此是可逆的。根据抑制剂在酶分子上结合位置的不同，又可分为三类：
1.竞争性抑制：抑制剂I与底物S的化学结构相似，在酶促反应中，抑制剂与底物相互竞争酶的活性中心，当抑制剂与酶形成EI复合物后，酶才不能再与底物结合，从而抑制了酶的活性，这种抑制称为竞争性抑制。Km增高，Vm不变。
2.非竞争性抑制剂：抑制剂与底物结构并不相似。也不与底物抢占酶的活性中心，而是通过与活性中心以外的必需基团结合抑制酶的活性，这种抑制称非竞争性抑制。非竞争性抑制与底物并无竞争关系。Km不变，Vm降低。
3.反竞争催抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，即ES+I→ESI，ESl一×→P.比较起来，这种抑制剂作用最不重要。