胰岛素是胰岛β细胞分泌的一种由51个氨基酸组成的多肽类激素。胰岛β细胞首先在粗面内质网生成含102个氨基酸的前胰岛素原，其N末端的氨基酸顺序引导此多肽穿过内质网膜，同时切除16个氨基酸的引导序列而成为含86个氨基酸的胰岛素原，形成由许多高尔基囊组成的胰岛β颗粒。当β细胞接受刺激后，β颗粒移向细胞膜，并在蛋白水解酶的作用下，使胰岛素原分解脱下一段含35个氨基酸残基(第31位至第65位氨基酸)的连接肽并进一步在其氨基端和羧基端分别切下精一赖、精一精两对氨基酸，形成含31个氨基酸的C肽，和以β链(30个氨基酸残基)C末端与α链N末端(21个氨基酸残体基)以两对二硫键相连接构成的胰岛素。因此在分泌胰岛素的同时，总是有等克分子的C肽和少量的胰岛素原分泌。C肽既无胰岛素的生物活性，也无胰岛素的免疫原性质;而胰岛素原有3%的胰岛素活性，在免疫效应方面与胰岛素有交叉反应。