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生物化学

肽

肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽;51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽(GSH)：是…
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蛋白质的生物合成的概述

蛋白质的生物合成的概述(一)概念：生物合成又称翻译：以mRNA为模板，按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质分子中氨基酸序列的过程。蛋白质是遗传信息表现的功能形式，是生命活动的物质基础。蛋白质的生物合成体系包括20种原料氨基酸、模板mRNA、氨基酸的运载工具tRNA、肽链的装配机核蛋白体、某些重要的酶类和蛋白质因子、能源物质GTP和ATP，以及无机离子等。包括3个反应过程：氨基酸的活化…
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细胞信息物质

细胞信息物质(一)概念：细胞主要感受化学信号，也可以感受物理信号。凡由细胞分泌的调节靶细胞生命活动化学物质称为细胞间信息物质，也称为第一信使。根据体内化学信号分子作用距离，可以将其分为内分泌信号、旁分泌信号和神经递质等三大类。有些旁分泌信号还作用于发出信号自胞自身，称为自分泌。一些肿瘤细胞存在着生长因子的自分泌作用以保证持续增殖。(二)分类：根据其化学性质分为蛋白质和肽类、氨基酸及其衍生物、类固醇…
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受体

受体(一)受体分类和作用特点受体可分为细胞膜受体和胞内受体两类。细胞膜受体接收的是不能进人细胞的水溶性化学信号(生长因子、细胞因子、水溶性激素等)和位于邻近细胞表面分子的信号(黏附分子等)，需要一复杂的跨膜传递和转换过程。而胞内受体接收的是可以直接通过脂双层质膜进入细胞的脂溶性化学信号，如类固醇激素、甲状腺素、维A酸和维生素D等。受体介导的跨细胞膜信号转导是一细胞内网络系统。构成这一网络系统的基础…
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重组DNA技术的概述

重组DNA技术的概述概念①自然界基因转移和重组：重组DNA技术是在人们对自然界基因转移和重组的认识基础上创立的新技术。自然界基因转移伴发重组有几种形式：位点特异的重组、同源重组及转座重组。依赖整合酶、在两个DNA序列的特异位点间发生的整合称位点特异的重组。发生在同源序列间的重组称为同源重组，又称基本重组。②重组DNA技术：细菌的基因转移包括接合作用、转化作用和转导作用等(各概念详见课本)。在接合、…
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酶的活性中心

酶的活性中心酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对结合酶来说，辅助因子参与酶活性中心的组成。但有一些必需基团并不参加活性中心的组成。
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酶

单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性;辅助因子：决定反应的种类与性质;可以为金属离子或小分子有机化合物。可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。参与组成辅酶的维生素转移的基团辅酶或辅基所含维生素氢原子 NAD+?NADP+ 尼克酰胺(维生…
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酶反应动力学

酶反应动力学酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。1、底物浓度1)在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再随底物浓度增大而加快，达最大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱合。2)米氏方程式V=Vmax[S]/Km+[S]a.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。b.Km值愈小，酶与…
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酶活性的调节

酶活性的调节　　1、酶原的激活有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。生理意义是避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。2、变构酶体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发…
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同工酶

同工酶同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。如乳酸脱氢酶是四聚体酶。亚基有两型：骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)。两型亚基以不同比例…
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血液的化学成分

正常人体的血液总量约占体重的8%。血液由液态的血浆与混悬在其中的有形成分红细胞、白细胞和血小板组成。血浆约占全血容积的55%～60%。血液凝固后析出淡黄色透明液体，称作血清。凝血过程中，血浆中的纤维蛋白原变为纤维蛋白析出，故血清中无纤维蛋白原。血液的化学成分(一)水和无机盐：正常人血液含水77%～81%。无机物主要以电解质为主，重要的阳离子有Na+、K+、Ca2+、Mg2+等;重要的阴离子有Cl-…
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肝脏的生物转化作用

肝脏的生物转化作用(一)概念和特点：机体在排出这些非营养物质之前，需对它们进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程称为生物转化作用。体内进行生物转化的非营养物质分为内源性和外源性两类。不能将肝生物转化作用简单地称为解毒作用，体现了肝生物转化作用的解毒与致毒的双重性特点。(二)生物转化反应类型及酶系肝的生物转化可分为两相反应。第一相反应包括氧化、还原和水解。通过第…
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血浆蛋白质

血浆蛋白质(一)血浆蛋白质的分类：①电泳法分类：根据醋酸纤维素膜为支持物分为白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白。正常的白蛋白与球蛋白的比例(A/G)为1.5～2.5。②超速离心：根据蛋白质的密度将其分离，如血浆脂蛋白的分离。(二)血浆蛋白质来源：大部分在肝脏合成，γ球蛋白由浆细胞合成。除白蛋白外，几乎所有的需将蛋白质均为糖蛋白。许多血浆蛋白质呈现多态性。正常成人的白蛋白和结…
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蛋白质的理化性质

蛋白质的理化性质：蛋白质的变性：在某些物理或化学因素作用下，使蛋白质的空间构象破坏(但不包括肽链的断裂等一级结构变化)，导致蛋白质理化性质、生物学性质的改变，这种现象成为蛋白质的变性作用。引起蛋白质变性的常见理化因素有：高温、高压、紫外线、X射线照射、超声波、剧烈震荡、搅拌、有机溶剂、强酸和强碱等。
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DNA的结构与功能

DNA的结构与功能(一)DNA碱基组成规律：DNA碱基组成有一定的规律，即DNA分子中A的摩尔数与T相等，C与G相等。(二)DNA的一级结构：是指DNA分子中核苷酸碱基的排列顺序。(三)DNA的双螺旋结构要点：双螺旋是DNA二级结构形式，它的结构要点如下：①DNA分子由两条以脱氧核糖-磷酸作骨架的双链组成，以右手螺旋方式围绕同一公共轴有规律地盘旋。②两股单链的戊糖-磷酸骨架位于螺旋外侧，与糖相连的…
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DNA变性及其应用

DNA变性及其应用(一)DNA变性和复性的概念在极端的pH值(加酸和碱)和受热条件下，DNA分子中双链间的氢键断裂，双螺旋结构解开，这就是DNA的变性。DNA的酸、碱变性与DNA热变性有所不同。DNA的热变性又称为DNA的解链或融解作用。在DNA热变性过程中，使紫外吸收达到最大增值50%时的温度称为解链温度，又称融解温度(Tm)。Tm与DNA分子G+C量有关。复性指的是核酸双链分子中分开的两股单链…
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糖异生的生理意义

糖异生的生理意义①空腹或饥饿时肝脏可将非糖物质(氨基酸、甘油等)经糖异生途径生成葡萄糖，以维持血糖浓度的恒定;②通过糖异生作用，可以补充糖原储备。(三)乳酸循环：肌肉收缩(尤其在氧供不足)时通过糖酵解生成乳酸，后者通过细胞膜弥散入血浆，进入肝脏异生为葡萄糖。葡萄糖释放入血液后可被肌肉氧化利用，这样构成了一个循环，称为乳酸循环。它的生理意义在于避免损失仍可被氧化利用的乳酸以及防止因乳酸堆积引起酸中毒…
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RNA的结构与功能

RNA的结构与功能RNA与DNA不同它是以单链形式存在，但也可以有局部的二级结构或三级结构。它比DNA分子小，它的功能多样，种类较多，主要有信使RNA(mRNA)、转运RNA(tRNA)、核糖体RNA(rRNA)三类。(一)信使RNA(mRNA)：为线状单链结构。大多数真核mRNA在5?-端含倒装的7-甲基三磷酸鸟苷(m7Gppp)，称为帽子结构。5?加“帽”、3?加&ld…
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糖原的合成与分解

糖原的合成与分解主要存在于肝脏和肌肉，分别称为肝糖原和肌糖原。人体肝糖原总量70-100g，肌糖原180～300g。(一)肝糖原的合成进入肝的葡萄糖先在葡萄糖激酶作用下磷酸化成为6-磷酸葡萄糖，再转变成1-磷酸葡萄糖，与UTP反应生成尿苷二磷酸葡萄糖(UDPG)。在糖原合成酶作用下，UDPG分子中的葡萄糖基转移至糖原的糖链末端合成肝糖原。葡萄糖合成糖原是耗能的过程，共消耗2个ATP。(二)肝糖原的…
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糖的分解代谢

糖的分解代谢$lesson$糖最主要生理功能是提供能量。在氧充足时氧化成CO2和水;在缺氧的情况下进行糖酵解。(一)糖酵解基本途径、关键酶和生理意义1)基本途径：糖酵解在胞液中进行，分为两个阶段。第一阶段从葡萄糖生成2个磷酸丙糖。第二阶段由磷酸丙糖转变成丙酮酸，是生成ATP的阶段。第一阶段包括4个反应：①葡萄糖被磷酸化成为6-磷酸葡萄糖;②6-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸果糖;③6-磷酸果糖转变为1，…
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酶的催化作用

酶的催化作用(一)酶的分子结构与催化作用：酶是生物体内特有的催化剂。受酶催化的物质称为底物，反应的生成物质称为产物。酶是由活细胞产生，能在体内外对其底物起催化作用的一类蛋白质。(二)酶促反应的特点：酶与一般催化剂的不同点在于酶具有极高的催化效率、高度专一性(特异性)、高度不稳定性和酶活性的可调控性。(三)酶-底物复合物：①中间产物学说：酶在催化时，首先与其底物结合，生成酶-底物复合物，经催化作用后…
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酶

酶1.酶的催化作用(一)酶的分子结构与催化作用(二)酶促反应的特点(三)酶-底物复合物2.辅酶与酶辅助因子(一)维生素与辅酶的关系(二)辅酶作用(三)金属离子作用3.酶促反应动力学(一)Km和Vmax的概念(二)最适pH值和最适温度4.抑制剂对酶促反应的抑制作用(一)不可逆抑制(二)可逆性抑制5.酶的调节(一)别构调节(二)共价修饰(三)酶原激活(四)同工酶概念6.核酶 (一)核酶的概念
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辅酶与酶辅助因子

辅酶与酶辅助因子由辅助因子参与作用的酶称为结合酶。其中酶的蛋白质部分称为酶蛋白。根据与酶蛋白结合的牢固程度又分为辅酶和辅基两类。辅酶为结构复杂的小分子有机物，辅基则常以共价键与酶蛋白牢固结合，不易与酶蛋白分离。酶辅助因子主要是各种金属离子，如Zn2+、Fe2+、Cu2+、Mn2+、Ca2+、Mg2+等。(一)维生素与辅酶的关系维生素可分为水溶性及脂溶性两大类。水溶性维生素中有多种B族维生素，在体内…
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氨基酸代谢

1.人体内有8种必需氨基酸：苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。2.转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。3.氨基酸的脱氨基方式包括：①氧化脱氨基;②转氨基作用;③联合脱氨基作用。4.肌肉组织内的脱氨基方式是嘌呤核苷酸循环。5.氨的来源：①脱氨基作用;②肠道产氨;③肾脏泌氨。6.谷氨酰胺是体内储氨、运氨以及解氨毒的一种重要方式。7.氨在体内的主要去路是在肝经鸟氨酸循环合成尿素。…
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