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生物化学

蛋白质的一级结构

蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)，也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、…
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蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。1.肽键平面(或称酰胺平面，amide plane)。Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：(一)中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键(0.147nm)短，而较一般C=N…
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蛋白质的理化性质

蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性、变性等。一、蛋白质的胶体性质蛋白质分子量颇大，介于一万到百万之间，故其分子的大小已达到胶粒1～100nm范围之内。球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，称水化膜，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。…
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蛋白质分子中氨基酸的连接方式

在蛋白质分子中，氨基酸之间是以肽键(peptide bond)相连的。肽键就是一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的键。氨基酸之间通过肽键联结起来的化合物称为肽(peptide)。两个氨基酸形成的肽叫二肽，三个氨基酸形成的肽叫三肽……，十个氨基酸形成的肽叫十肽，一般将十肽以下称为寡肽(oligopeptide)，以上者称多肽(polypeptide)或称多肽链。组成多肽链的氨基…
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DNA的复制

DNA的复制①半保留复制：子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成，这种复制方式称为半保留复制。在复制过程中一条链以3ˊ→5ˊ为模板，按5ˊ→3ˊ方向合成新的DNA链，称为前导链。而以5ˊ→3ˊ走向为模板、仍然按5ˊ→3ˊ方向合成只能是不连续的短DNA片段，称为冈崎片段。②DNA复制起始点：基因组是某一生物个体拥有的全部遗传物质。从一个DNA复制起始点起始的DNA复…
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蛋白质分子的组成

蛋白质分子的组成一、蛋白质的元素组成单纯蛋白质的元素组成为碳50～55%、氢6%～7%、氧19%～24%、氮13%～19%，除此之外还有硫0～4%.有的蛋白质含有磷、碘。少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%.由于体内组织的主要含氮物是蛋白质，因此，只要测定生物样品中的氮含量，就可以按下式推算出蛋白质大致含量。每克样品中含氮克数×6.25×100=100克样…
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血液的化学成分

正常人体的血液总量约占体重的8%血液由液态的血浆与混悬在其中的有形成分红细胞、白细胞和血小板组成。血浆约占全血容积的55%～60%。血液凝固后析出淡黄色透明液体，称作血清。凝血过程中，血浆中的纤维蛋白原变为纤维蛋白析出，故血清中无纤维蛋白原。血液的化学成分(一)水和无机盐：正常人血液含水77%～81%.无机物主要以电解质为主，重要的阳离子有Na+、K+、Ca2+、Mg2+等;重要的阴离子有Cl-、…
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蛋白质的消化吸收

蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用(一)蛋白酶在消化中的作用①胃液中的蛋白酶：胃主细胞分泌的胃蛋白酶原是人胃液中仅有的蛋白质水解酶的酶原。在正常胃液中(pH：1～1.5)，胃蛋白酶原经H+激活，生成胃蛋白酶。胃蛋白酶亦可催化这种转变，称为自身激活作用。胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用。②胰液中的蛋白酶：蛋白质的消化主要靠胰酶完成，这些酶的最适pH为7.0左右。胰液中的蛋白酶分为两类，即内肽酶和外肽…
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蛋白质功能和营养作用

(一)氨基酸、蛋白质的生理功能蛋白质是人体必需的主要营养物质。蛋白质的分解产物是氨基酸;氨基酸的重要生理功能之一是作为蛋白质、多肽合成的原料，是蛋白质或多肽的基本组成单位。蛋白质的生理功能：①维持组织的生长、更新和修复：膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持组织、细胞的生长、更新和修复。②参与多种重要的生理功能：如催化功能、调节功能、运输功能、储存功能、保护功能和维持体液胶体渗透压(如清蛋白)…
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氨基酸的理化性质

1.两性解离及等电点(一)氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。(二)等电点(pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。2.紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
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蛋白质的分子结构

蛋白质的基本结构——蛋白质的一级结构1.概念：是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序，以及他们之间的连接方式。2.一级结构是蛋白质空间结构的基础，对生物功能起决定作用。肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。有些含有二硫键。3.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
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几种特别需要记忆的氨基酸

(一)含硫氨基酸：半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨基酸)(二)含芳香环(大Л键/共扼双键)的氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸(三)含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。
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氨基酸分类

(一)非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸(亚氨基酸)(7种)。(二)极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨基酸)、谷氨酰胺、天冬酰胺(8种)。(三)酸性氨基酸：谷、天冬氨酸(2种)。(四)碱性氨基酸：赖、精、组氨酸(3种)。
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蛋白样品的平均含氮量

1.组成蛋白质的元素及含量(一)主要元素：碳(50～55%)、氢(6～8%)、氧(19～24%)、氮(16%)、硫(0～4%)(二)其他：磷、铁、锰、锌、碘等(元素组成)2.蛋白质含量测定(测氮法)(一)蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于6.25克蛋白质。(二)每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25
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蛋白质的二级结构

(一)α-螺旋①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成右手-螺旋，肽链内形成氢键。②氨基酸侧链伸向螺旋外侧;③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构;④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。注意：有些侧链R基团不利于α-螺旋形成。(二)β-折叠β-折叠是由两条或多条几乎完…
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蛋白质的分子组成

1.蛋白样品的平均含氮量2.L-a一氨基酸的结构通式3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称蛋白样品的平均含氮量1.组成蛋白质的元素及含量(一)主要元素：碳(50～55%)、氢(6～8%)、氧(19～24%)、氮(16%)、硫(0～4%)(二)其他：磷、铁、锰、锌、碘等(元素组成)2.蛋白质含量测定(测氮法)(一)蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于6.25克蛋白质。(二)每克样品中蛋白质的含…
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蛋白质的三级结构

(一)蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置。包含了一条多肽链的主链构象和侧链构象(整体构象)。(二)维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
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蛋白质的三级结构

(一)蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置。包含了一条多肽链的主链构象和侧链构象(整体构象)。(二)维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
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蛋白质的四级结构

(一)概念：是指由多条各自具有三级结构的肽链通过非共价键连接起来的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。(二)每一条多肽链叫做一个亚基或亚单位。单独亚基无生物活性;完整四级结构的蛋白质才具有生物活性。(三)维持亚基之间的化学键主要是疏水键。(四)并非所有蛋白质都有四级结构，有的只有三级结构。
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蛋白质的变性作用

1.概念：在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象(次级键特别是氢键)破坏，导致若干理化性质和生物学性质的改变称为变性。2.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。3.蛋白质变性后的表现：①生物活性丧失;②理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解);③变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。4.复性：变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在…
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分子伴侣

1.概念：蛋白质空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需分子伴侣的参与。分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质，2.作用①蛋白质在合成时，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。②分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。③分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成，起到重要作用。
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协同效应与变构效应

1.变构效应：一个蛋白质与它的配体结合后，蛋白质的构象发生改变，使它更适于功能需要，这一类变化称为变构效应。2.协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。
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蛋白质的空间结构与功能的关系

1.一级结构是蛋白质生物学功能的基础，空间结构与蛋白质功能的表现有关。2.蛋白质构象是其生物活性的基础，构象改变，其功能活性也随之改变。3.构象破坏功能丧失。恢复自然构象，功能恢复。
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镰刀型红细胞贫血

(一)发生的根本原因：是血红蛋白的一级结构发生了差错。人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸应该是谷氨酸，而在镰刀型贫血的血红蛋白中却是缬氨酸，本是水溶性的血红蛋白，就会聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成镰刀状而极易破裂，产生贫血。(二)临床症状：骨严重受损;内脏器官损伤：心脏、肺脏、肾脏损伤;脑血管意外;严重的慢性溶血性贫血等，患者多在成年期死亡。
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