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生物化学

一级结构是空间结构的基础

以核糖核酸酶为例，核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，有4对二硫键。加入尿素(或盐酸胍，作用是破坏氢键)和β-巯基乙醇(可将二硫键还原成巯基，破坏二硫键)，导致此酶的二、三级结构遭到破坏，酶活性丧失，但肽键不受影响，所以一级结构不变，去除尿素和β-巯基乙醇后，理论上二硫键的形成有105种方式，即正确配对率低于1%，而实验结果发现正确配对率为95%～100%。证明空间构象遭到破坏的核糖…
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核酸的变性

(一)核酸的变性：在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，其一级结构(碱基顺序)保持不变。(二)DNA变性后，它的一系列性质也随之发生变化：①增(高)色效应：天然状态的DNA在完全变性后，紫外吸收(260nm)值升高,即增色效应。②Tm值：随DNA变性增加，260nm处的紫外光吸…
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核酸的理化性质

(一)核酸的紫外吸收在核酸分子中，由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，一般在 260nm左右有最大吸收峰，可以作为核酸及其组份定性和定量测定的依据。(二)核酸的变性、复性与杂交
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酶的概念及分子组成

1.酶的概念：是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂。2.化学本质：绝大多数酶是蛋白质;少数是RNA，如核酶。3.按分子组成分为：(一)单纯酶(simpleenzyme)：仅由氨基酸残基构成。(二)结合酶(conjugatedenzyme)①组成：由蛋白质(酶蛋白)和非蛋白质(辅助因子)组成。全酶=酶蛋白+辅助因子，辅助因子包括小分子有机化合物和金属离子。②各部分在催化反应…
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酶的活性中心

1.酶的活性中心：酶与作用物结合并发挥其催化作用的特定空间部位。2.必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的化学基团。(一)活性中心内的必需基团(二)活性中心外的必需基团位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
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酶促反应的特点

1.高效性;2.高度特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性;3.不稳定性;4.酶活性的可调性。
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酶原与酶原激活

1.酶原：无活性的酶前身物。如胰蛋白酶原、凝血酶原。2.酶原激活：由无活性酶原转变为活性酶的过程。3.意义：(一)酶原只有在特定的部位、环境和特定的条件下才能被激活，才表现出酶活性。(二)保护器官本身不被酶水解破坏。例如：胰蛋白酶原——急性胰腺炎
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变构调节与变构酶

(一)调节亚基：有些酶分子除活性中心(催化部位)以外，还有调节部位，它们可位于同一亚基或不同亚基内，称调节亚基。(二)变构调节：调节亚基和变构剂(体内一些小分子代谢物)结合后，使酶的空间构象改变，从而影响酶活性(增高或降低)的现象，称变构调节，或别构效应。这类可被别构剂调节的酶称变构酶。(三)变构酶是体内快速调节酶活性的重要方式，在代谢调节中多为关键酶。
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可逆性抑制

(一)定义：这类抑制剂以非共价键与酶结合，使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤等方法可以去除，由它引起的抑制作用称可逆抑制作用。(二)分类：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。(三)竞争性抑制①定义：I与S结构相似，与S竞争结合E的同一部位。②特点：通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。③酶促反应Vmax不变，Km值增大。
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pH对反应速度的影响

1.酶的最适pH：在某一pH值时，酶的各种基团处于最佳电离状态，酶的催化效率最高，此时的pH值称最适pH。2.不是酶的特征性常数。体内多数酶的最适pH接近中性。
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酶促反应动力学

酶促反应动力学研究酶促反应速率及其影响因素。包括：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂。底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程：1.Km米氏常数概念：Km是酶的特征性常数之一。Km值只与酶的性质、酶所催化的底物的种类有关，与酶浓度无关。各种同工酶的Km值也不同。2.意义①表示酶与作用物的亲和力大小。Km越大，酶与作用物的亲和力越小。②限速酶催化的限速反应的Km值在该连续反应中最大。③米氏常数…
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温度对反应速度的影响

1.酶的最适温度：温度即不过高引起酶的变性，也不过低延缓化学反应的进行，反应进行的速度最快，此时的温度即为最适温度。2.不是酶的特征性常数。体内多数酶的最适温度为37℃左右。
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同工酶

1.同工酶：催化同一化学反应，但分子结构、理化性质和免疫学性质都不同的一组酶。如乳酸脱氢酶。2.不同的同工酶催化的反应速度相距甚远。乳酸脱氢酶的同工酶。
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酶含量的调节

1.酶蛋白合成的诱导与阻遏这种调节酶活性的方式属于酶活性的缓慢而长效的调节方式。2.酶的降解调控减低或加快酶蛋白的降解速度，也可使细胞酶含量增多或减少。
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糖酵解的反应过程

在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。糖酵解的反应部位：胞浆。第一阶段：一分子葡萄糖分解成2分子的丙酮酸;第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为糖酵解途径。糖酵解的原料：葡萄糖。糖酵解的产物：2丙酮酸(乳酸)+2ATP。关键步骤(底物水平磷酸化)：1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸;磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸。关键酶：己糖激酶，6磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。
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糖的有氧氧化

糖的有氧氧化(一)概念糖在有氧的条件下，彻底分解成H2O和CO2，同时释放出能量的过程。(二)过程1.糖酵解，产生丙酮酸，在胞液中进行;2.丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧转变为乙酰CoA;3.乙酰CoA进入三羧酸循环(8步反应、9种物质)，在线粒体中进行。三羧酸循环：三羧酸循环(TAC)也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三羧酸循环的学…
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终产物乳酸的去路

释放入血，进入肝脏再进一步代谢;分解利用(糖有氧氧化);乳酸循环(糖异生)。糖酵解的生理意义最主要的生理意义是可在无氧、缺氧条件下为机体迅速提供能量。紧急供能：剧烈运动时。生理供能:红细胞、视网膜、睾丸和骨髓。病理供能：严重贫血、呼吸功能障碍和循环功能障碍——代谢性酸中毒。
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抗体酶的主要功能

抗体酶可催化多种化学反应，包括酯水解、酰胺水解、酰基转移、光诱导反应、氧化还原分应、金属螯合反应等。其中有的反应过去根本不存在一种生物催化剂能催化它们进行，甚至可以使热力学上无法进行的反应得以进行。抗体酶的研究，为人们提供了一条合理途径去设计适合于市场需要的蛋白质，即人为地设计制作酶。它是酶工程的一个全新领域。利用动物免疫系统产生抗体的高度专一性，可以得到一系列高度专一性的抗体酶，使抗体酶不断丰富…
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抗体酶的特征

抗体酶具有典型的酶反应特性;与配体(底物)结合的专一性，包括立体专一性，抗体酶催化反应的专一性可以达到甚至超过天然酶的专一性;具有高效催化性，一般抗体酶催化反应速度比非催化反应快104～108倍，有的反应速度已接近于天然酶促反应速度;抗体酶还具有与天然酶相近的米氏方程动力学及pH依赖性等。将抗体转变为酶主要通过诱导法、引入法、拷贝法三种途径。诱导法是利用反应过渡态类似物为半抗原制作单克隆抗体，筛选…
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酶的活性中心概念

酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团(essentialgroup)。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心(activecenter)或活性部位(activesite)。
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单体酶

只具有一个活性中心的多肽链的酶类。仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成，如牛胰岛素、胰核糖核酸酶溶菌酶等。但有的单体酶是由多条多肽链组成，如胰凝乳蛋白酶，由三条肽链组成，链间由二硫键相连构成一个共价整体。这类含几条肽链的单体酶往往是由一条前体肽链经活化断裂而生成。单体酶种类很少，一般多是催化水解反应的酶，相对分子质量在35，000以下。
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多酶复合体

多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系，称为多酶复合体(multienzymecomplex)。连续反应体系中前一反应的产物为后一反应的底物，反应依次连接，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。由于这一序列反应是在一高度有序的多酶复合体内进行，从而提高了酶的催化效率，同时利于对酶的调控。在完整细胞内的许多多酶体系都具有自我调节能力。多酶复合体的相对分子量很高，例如脂肪酸合成酶复合体相对分子质量为…
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酶促反应的动力学

酶促反应动力学是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。这些因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。在研究某一因素对酶促反应速度的影响时，应该维持反应中其它因素不变，而只改变要研究的因素。但必须注意，酶促反应动力学中所指明的速度是反应的初速度，因为此时反应速度与酶的浓度呈正比关系，这样避免了反应产物以及其他因素的影响。酶促反应动力学的研究有助于阐明酶的结构与功能的关系，也可为酶…
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影响离解平衡的因素

弱酸和弱碱的离解平衡都是暂时的、相对的动态平衡。当外界条件改变时，离解平衡像其它平衡一样，会发生移动，结果弱酸和弱碱的离解程度都有所增减。因此，可以应用平衡移动原理，通过改变外界条件，控制弱酸和弱碱的离解程度。外界条件主要指温度，同离子效应和盐效应的影响。1.温度的影响温度变化能使离解平衡发生移动，这种移动是通过离解常数的改变实现的，但在常温范围内变化不大。2.同离子效应离子浓度的改变，对弱酸和弱…
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