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生物化学

核酸的变性

(一)核酸的变性：在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，其一级结构(碱基顺序)保持不变。(二)DNA变性后，它的一系列性质也随之发生变化：①增(高)色效应：天然状态的DNA在完全变性后，紫外吸收(260nm)值升高,即增色效应。②Tm值：随DNA变性增加，260nm处的紫外光吸…
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镰刀型红细胞贫血

(一)发生的根本原因：是血红蛋白的一级结构发生了差错。人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸应该是谷氨酸，而在镰刀型贫血的血红蛋白中却是缬氨酸，本是水溶性的血红蛋白，就会聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成镰刀状而极易破裂，产生贫血。(二)临床症状：骨严重受损;内脏器官损伤：心脏、肺脏、肾脏损伤;脑血管意外;严重的慢性溶血性贫血等，患者多在成年期死亡。编辑推荐
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蛋白质的变性作用

1.概念：在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象(次级键特别是氢键)破坏，导致若干理化性质和生物学性质的改变称为变性。2.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。3.蛋白质变性后的表现：①生物活性丧失;②理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解);③变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。4.复性：变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在…
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一级结构是空间结构的基础

以核糖核酸酶为例，核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，有4对二硫键。加入尿素(或盐酸胍，作用是破坏氢键)和β-巯基乙醇(可将二硫键还原成巯基，破坏二硫键)，导致此酶的二、三级结构遭到破坏，酶活性丧失，但肽键不受影响，所以一级结构不变，去除尿素和β-巯基乙醇后，理论上二硫键的形成有105种方式，即正确配对率低于1%，而实验结果发现正确配对率为95%～100%。证明空间构象遭到破坏的核糖…
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分子伴侣

1.概念：蛋白质空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需分子伴侣的参与。分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质，2.作用①蛋白质在合成时，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。②分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。③分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成，起到重要作用。
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蛋白质的三级结构

(一)蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置。包含了一条多肽链的主链构象和侧链构象(整体构象)。(二)维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
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协同效应与变构效应

1.变构效应：一个蛋白质与它的配体结合后，蛋白质的构象发生改变，使它更适于功能需要，这一类变化称为变构效应。2.协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。
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蛋白质的沉淀

1.蛋白质的胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1～100nm胶体范围之内。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：(一)水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。(二)同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。pH>pI，蛋白质带负电荷;pH2.沉淀蛋白质的方法：①盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的硫酸…
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蛋白质的空间结构与功能的关系

1.一级结构是蛋白质生物学功能的基础，空间结构与蛋白质功能的表现有关。2.蛋白质构象是其生物活性的基础，构象改变，其功能活性也随之改变。3.构象破坏功能丧失。恢复自然构象，功能恢复。
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蛋白质的变性作用

1.概念：在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象(次级键特别是氢键)破坏，导致若干理化性质和生物学性质的改变称为变性。2.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。3.蛋白质变性后的表现：①生物活性丧失;②理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解);③变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。4.复性：变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在…
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一级结构是空间结构的基础

以核糖核酸酶为例，核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，有4对二硫键。加入尿素(或盐酸胍，作用是破坏氢键)和β-巯基乙醇(可将二硫键还原成巯基，破坏二硫键)，导致此酶的二、三级结构遭到破坏，酶活性丧失，但肽键不受影响，所以一级结构不变，去除尿素和β-巯基乙醇后，理论上二硫键的形成有105种方式，即正确配对率低于1%，而实验结果发现正确配对率为95%～100%。证明空间构象遭到破坏的核糖…
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核酸的理化性质

学职称考试相关信息，请考生关注!(一)核酸的紫外吸收在核酸分子中，由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，一般在 260nm左右有最大吸收峰，可以作为核酸及其组份定性和定量测定的依据。(二)核酸的变性、复性与杂交
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酶的概念及分子组成

1.酶的概念：是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂。2.化学本质：绝大多数酶是蛋白质;少数是RNA，如核酶。3.按分子组成分为：(一)单纯酶(simpleenzyme)：仅由氨基酸残基构成。(二)结合酶(conjugatedenzyme)①组成：由蛋白质(酶蛋白)和非蛋白质(辅助因子)组成。全酶=酶蛋白+辅助因子，辅助因子包括小分子有机化合物和金属离子。②各部分在催化反应…
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酶的活性中心

1.酶的活性中心：酶与作用物结合并发挥其催化作用的特定空间部位。2.必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的化学基团。(一)活性中心内的必需基团(二)活性中心外的必需基团位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
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酶促反应的特点

1.高效性;2.高度特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性;3.不稳定性;4.酶活性的可调性。
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蛋白质的二级结构

(一)α-螺旋①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成右手-螺旋，肽链内形成氢键。②氨基酸侧链伸向螺旋外侧;③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构;④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。注意：有些侧链R基团不利于α-螺旋形成。(二)β-折叠β-折叠是由两条或多条几乎完…
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蛋白质的胶体性质

蛋白质的胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1～100nm胶体范围之内。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：(一)水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。(二)同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。pH>pI，蛋白质带负电荷。
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终产物乳酸去路

释放入血，进入肝脏再进一步代谢;分解利用 (糖有氧氧化);乳酸循环(糖异生)。糖酵解的生理意义最主要的生理意义是可在无氧、缺氧条件下为机体迅速提供能量。紧急供能：剧烈运动时。生理供能: 红细胞、视网膜、睾丸和骨髓。病理供能：严重贫血、呼吸功能障碍和循环功能障碍-代谢性酸中毒。
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蛋白质变性后的表现

①生物活性丧失;②理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解);③变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
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蛋白质的四级结构

(一)概念：是指由多条各自具有三级结构的肽链通过非共价键连接起来的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。(二)每一条多肽链叫做一个亚基或亚单位。单独亚基无生物活性;完整四级结构的蛋白质才具有生物活性。(三)维持亚基之间的化学键主要是疏水键。(四)并非所有蛋白质都有四级结构，有的只有三级结构。
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蛋白质的两性解离

1.蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。2.等电点(pI)在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
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蛋白质的胶体性质

蛋白质的胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1～100nm胶体范围之内。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：(一)水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。(二)同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。pH>pI，蛋白质带负电荷。
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镰刀型红细胞贫血

(一)发生的根本原因：是血红蛋白的一级结构发生了差错。人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸应该是谷氨酸，而在镰刀型贫血的血红蛋白中却是缬氨酸，本是水溶性的血红蛋白，就会聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成镰刀状而极易破裂，产生贫血。(二)临床症状：骨严重受损;内脏器官损伤：心脏、肺脏、肾脏损伤;脑血管意外;严重的慢性溶血性贫血等，患者多在成年期死亡。
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氨的代谢

氨基酸在人体内的分解可通过脱氨基和脱羧基作用两种方式进行，其中脱氨基作用是氨基酸氧化分解的主要途径。氨基酸经氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用或嘌呤核苷酸循环脱去氨基形成氨和相应的α-酮酸。二者再分别进行代谢。氨是机体正常代谢产物，具有毒性。体内的氨主要在肝合成尿素而解毒。正常人血氨浓度一般不超过0.6μmol/L。1.氨的来源①氨基酸脱氨基作用产生的氨是主要来源;②肠道吸收的氨(外源);③肾小管…
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