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生物化学

氨基酸的理化性质

1.两性解离及等电点(一)氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。(二)等电点(pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。2.紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
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pH对反应速度的影响

1.酶的最适pH：在某一pH值时，酶的各种基团处于最佳电离状态，酶的催化效率最高，此时的pH值称最适pH。2.不是酶的特征性常数。体内多数酶的最适pH接近中性。
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可逆性抑制

(一)定义：这类抑制剂以非共价键与酶结合，使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤等方法可以去除，由它引起的抑制作用称可逆抑制作用。(二)分类：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。(三)竞争性抑制①定义：I与S结构相似，与S竞争结合E的同一部位。②特点：通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。③酶促反应Vmax不变， Km值增大。
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变构调节与变构酶

(一)调节亚基：有些酶分子除活性中心(催化部位)以外，还有调节部位，它们可位于同一亚基或不同亚基内，称调节亚基。(二)变构调节：调节亚基和变构剂(体内一些小分子代谢物)结合后，使酶的空间构象改变，从而影响酶活性(增高或降低)的现象，称变构调节，或别构效应。这类可被别构剂调节的酶称变构酶。(三)变构酶是体内快速调节酶活性的重要方式，在代谢调节中多为关键酶。
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酶原与酶原激活

1.酶原：无活性的酶前身物。如胰蛋白酶原、凝血酶原。2.酶原激活：由无活性酶原转变为活性酶的过程。3.意义：(一)酶原只有在特定的部位、环境和特定的条件下才能被激活，才表现出酶活性。(二)保护器官本身不被酶水解破坏。例如：胰蛋白酶原——急性胰腺炎
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酶含量的调节

1.酶蛋白合成的诱导与阻遏这种调节酶活性的方式属于酶活性的缓慢而长效的调节方式。2.酶的降解调控减低或加快酶蛋白的降解速度，也可使细胞酶含量增多或减少。
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终产物乳酸的去路

释放入血，进入肝脏再进一步代谢;分解利用(糖有氧氧化);乳酸循环(糖异生)。糖酵解的生理意义最主要的生理意义是可在无氧、缺氧条件下为机体迅速提供能量。紧急供能：剧烈运动时。生理供能:红细胞、视网膜、睾丸和骨髓。病理供能：严重贫血、呼吸功能障碍和循环功能障碍——代谢性酸中毒。
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同工酶

1.同工酶：催化同一化学反应，但分子结构、理化性质和免疫学性质都不同的一组酶。如乳酸脱氢酶。2.不同的同工酶催化的反应速度相距甚远。乳酸脱氢酶的同工酶。
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糖酵解的反应过程

在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。糖酵解的反应部位：胞浆。第一阶段：一分子葡萄糖分解成2分子的丙酮酸;第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为糖酵解途径。糖酵解的原料：葡萄糖。糖酵解的产物：2丙酮酸(乳酸)+2ATP。关键步骤(底物水平磷酸化)：1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸; 磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸。关键酶：己糖激酶，6磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶…
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几种特别需要记忆的氨基酸

(一)含硫氨基酸：半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨基酸)(二)含芳香环(大Л键/共扼双键)的氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸(三)含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。
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酶促反应的特点

1.高效性;2.高度特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性;3.不稳定性;4.酶活性的可调性。
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糖的有氧氧化

糖的有氧氧化(一)概念糖在有氧的条件下，彻底分解成H2O和CO2，同时释放出能量的过程。(二)过程1.糖酵解，产生丙酮酸，在胞液中进行;2.丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧转变为乙酰CoA;3.乙酰CoA进入三羧酸循环(8步反应、9种物质)，在线粒体中进行。三羧酸循环：三羧酸循环(TAC)也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三羧酸循环的…
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酶的活性中心

1.酶的活性中心：酶与作用物结合并发挥其催化作用的特定空间部位。2.必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的化学基团。(一)活性中心内的必需基团(二)活性中心外的必需基团位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
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蛋白质的分子结构

蛋白质的基本结构——蛋白质的一级结构1.概念：是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序，以及他们之间的连接方式。2.一级结构是蛋白质空间结构的基础，对生物功能起决定作用。肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。有些含有二硫键。3.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
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温度对反应速度的影响

1.酶的最适温度：温度即不过高引起酶的变性，也不过低延缓化学反应的进行，反应进行的速度最快，此时的温度即为最适温度。2.不是酶的特征性常数。体内多数酶的最适温度为37℃左右。
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酶的活性中心概念

酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团(essentialgroup)。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心(activecenter)或活性部位(activesite)。
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酶促反应动力学

酶促反应动力学研究酶促反应速率及其影响因素。包括：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂。底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程：1.Km米氏常数概念：Km是酶的特征性常数之一。Km值只与酶的性质、酶所催化的底物的种类有关，与酶浓度无关。各种同工酶的Km值也不同。2.意义①表示酶与作用物的亲和力大小。Km越大，酶与作用物的亲和力越小。②限速酶催化的限速反应的Km值在该连续反应中最大。③米氏常数…
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蛋白样品的平均含氮量

1.组成蛋白质的元素及含量(一)主要元素：碳(50～55%)、氢(6～8%)、氧(19～24%)、氮(16%)、硫(0～4%)(二)其他：磷、铁、锰、锌、碘等(元素组成)2.蛋白质含量测定(测氮法)(一)蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于6.25克蛋白质。(二)每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25
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酶促反应的动力学

酶促反应动力学是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。这些因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。在研究某一因素对酶促反应速度的影响时，应该维持反应中其它因素不变，而只改变要研究的因素。但必须注意，酶促反应动力学中所指明的速度是反应的初速度，因为此时反应速度与酶的浓度呈正比关系，这样避免了反应产物以及其他因素的影响。酶促反应动力学的研究有助于阐明酶的结构与功能的关系，也可为…
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单体酶

只具有一个活性中心的多肽链的酶类。仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成，如牛胰岛素、胰核糖核酸酶溶菌酶等。但有的单体酶是由多条多肽链组成，如胰凝乳蛋白酶，由三条肽链组成，链间由二硫键相连构成一个共价整体。这类含几条肽链的单体酶往往是由一条前体肽链经活化断裂而生成。单体酶种类很少，一般多是催化水解反应的酶，相对分子质量在35，000以下。
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终产物乳酸的去路

释放入血，进入肝脏再进一步代谢;分解利用 (糖有氧氧化);乳酸循环(糖异生)。糖酵解的生理意义最主要的生理意义是可在无氧、缺氧条件下为机体迅速提供能量。紧急供能：剧烈运动时。生理供能: 红细胞、视网膜、睾丸和骨髓。病理供能：严重贫血、呼吸功能障碍和循环功能障碍-代谢性酸中毒。
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氨基酸分类

(一)非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸(亚氨基酸)(7种)。(二)极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨基酸)、谷氨酰胺、天冬酰胺(8种)。(三)酸性氨基酸：谷、天冬氨酸(2种)。(四)碱性氨基酸：赖、精、组氨酸(3种)。
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蛋白质的沉淀

1.蛋白质的胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1～100nm胶体范围之内。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：(一)水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。(二)同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。pH>pI，蛋白质带负电荷;pH2.沉淀蛋白质的方法：①盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的硫…
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蛋白质的两性解离及等电点

1.蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。2.等电点(pI)在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
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