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生物化学

白蛋白的理化性质

白蛋白系由肝实质细胞合成，在血浆中的半寿期约为15-19天，是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆总蛋白的40%-60%.其合成率虽然受食物中蛋白质含量的影响，但主要受血浆中白蛋白水平调节，在肝细胞中没有储存，在所有细胞外液中都含有微量的白蛋白。关于白蛋白在肾小球中的滤过情况，一般认为在正常情况下其量甚微，约为血浆中白蛋白的0.04%，按此计算每天从肾小球滤过液中排出的白蛋白即可达3.6g，为终尿中蛋…
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一级结构是空间结构的基础

以核糖核酸酶为例，核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，有4对二硫键。加入尿素(或盐酸胍，作用是破坏氢键)和β-巯基乙醇(可将二硫键还原成巯基，破坏二硫键)，导致此酶的二、三级结构遭到破坏，酶活性丧失，但肽键不受影响，所以一级结构不变，去除尿素和β-巯基乙醇后，理论上二硫键的形成有105种方式，即正确配对率低于1%，而实验结果发现正确配对率为95%～100%。证明空间构象遭到破坏的核糖…
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前白蛋白的理化性质

前白蛋白，分子量5.4万，由肝细胞合成，在电泳分离时，常显示在白蛋白的前方，其半寿期很短，仅约12小时。因此，测定其在血浆中的浓度对于了解蛋白质在营养不良和肝功能不全，比之白蛋白和转铁蛋白具有更高的敏感性。PA除了作为组织修补的材料外，还可视作一种运载蛋白，可结合 T4与T3，而对T3的亲和力更大。PA与视黄醇结合蛋白形成复合物，具有运载维生素A的作用。在急性炎症、恶性肿瘤、肝硬化或肾炎时其血浓…
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转铁蛋白的理化性质

转铁蛋白是血浆中主要的含铁蛋白质，负责运载由消化管吸收的铁和由红细胞降解释放的铁。以TRF-Fe3+的复合物形式进入骨髓中，供成熟红细胞的生成。TRF分子量约7.7万，为单链糖蛋白，含糖量约6%.TRF可逆地结合多价离子，包括铁、铜、锌、钴等。每一分子TRF可结合两个三价铁原子。TRF 主要由肝细胞合成，半寿期为7天。血浆中TRF的浓度受铁供应的调节，在缺铁状态时，血浆TRF浓度上升，经铁有效治疗…
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核酸的变性

(一)核酸的变性：在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，其一级结构(碱基顺序)保持不变。(二)DNA变性后，它的一系列性质也随之发生变化：①增(高)色效应：天然状态的DNA在完全变性后，紫外吸收(260nm)值升高,即增色效应。②Tm值：随DNA变性增加，260nm处的紫外光…
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蛋白质的二级结构

(一)α-螺旋①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成右手-螺旋，肽链内形成氢键。②氨基酸侧链伸向螺旋外侧;③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构;④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。注意：有些侧链R基团不利于α-螺旋形成。(二)β-折叠β-折叠是由两条或多条几乎完…
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酶的概念及分子组成

1.酶的概念：是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂。2.化学本质：绝大多数酶是蛋白质;少数是RNA，如核酶。3.按分子组成分为：(一)单纯酶(simpleenzyme)：仅由氨基酸残基构成。(二)结合酶(conjugatedenzyme)①组成：由蛋白质(酶蛋白)和非蛋白质(辅助因子)组成。全酶=酶蛋白+辅助因子，辅助因子包括小分子有机化合物和金属离子。②各部分在催化反…
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蛋白质的变性作用

1.概念：在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象(次级键特别是氢键)破坏，导致若干理化性质和生物学性质的改变称为变性。2.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。3.蛋白质变性后的表现：①生物活性丧失;②理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解);③变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。4.复性：变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可…
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核酸的理化性质

(一)核酸的紫外吸收在核酸分子中，由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，一般在 260nm左右有最大吸收峰，可以作为核酸及其组份定性和定量测定的依据。(二)核酸的变性、复性与杂交
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铜蓝蛋白的理化性质

铜蓝蛋白是一种含铜的α2糖蛋白，分子量约为12万-16万，不易纯化。目前所知为一个单链多肽，每分子含6-7个铜原子，由于含铜而呈蓝色，含糖约10%，末端唾液酸与多肽链连接，具有遗传上的基因多形性。CER具有氧化酶的活性，对多酚及多胺类底物有催化其氧化的能力。最近研究认为CER可催化Fe2+氧化为Fe3+. 对于CER是否是铜的载体存在不同看法。血清中铜的含量虽有95%以非扩散状态处于CER，而有5…
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分子伴侣

1.概念：蛋白质空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需分子伴侣的参与。分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质，2.作用①蛋白质在合成时，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。②分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。③分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成，起到重要作用。
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一级结构是空间结构的基础

以核糖核酸酶为例，核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，有4对二硫键。加入尿素(或盐酸胍，作用是破坏氢键)和β-巯基乙醇(可将二硫键还原成巯基，破坏二硫键)，导致此酶的二、三级结构遭到破坏，酶活性丧失，但肽键不受影响，所以一级结构不变，去除尿素和β-巯基乙醇后，理论上二硫键的形成有105种方式，即正确配对率低于1%，而实验结果发现正确配对率为95%～100%。证明空间构象遭到破坏的核…
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镰刀型红细胞贫血

(一)发生的根本原因：是血红蛋白的一级结构发生了差错。人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸应该是谷氨酸，而在镰刀型贫血的血红蛋白中却是缬氨酸，本是水溶性的血红蛋白，就会聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成镰刀状而极易破裂，产生贫血。(二)临床症状：骨严重受损;内脏器官损伤：心脏、肺脏、肾脏损伤;脑血管意外;严重的慢性溶血性贫血等，患者多在成年期死亡。
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蛋白质的四级结构

(一)概念：是指由多条各自具有三级结构的肽链通过非共价键连接起来的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。(二)每一条多肽链叫做一个亚基或亚单位。单独亚基无生物活性;完整四级结构的蛋白质才具有生物活性。(三)维持亚基之间的化学键主要是疏水键。(四)并非所有蛋白质都有四级结构，有的只有三级结构。
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蛋白质的三级结构

(一)蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置。包含了一条多肽链的主链构象和侧链构象(整体构象)。(二)维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
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蛋白质的胶体性质

蛋白质的胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1～100nm胶体范围之内。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：(一)水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。(二)同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。pH>pI，蛋白质带负电荷。
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DNA的一级结构与功能

核酸是由很多单核苷酸聚合形成的多聚核苷酸(polynucleotide)，DNA的一级结构即是指四种核苷酸(dAMP、dCMP、dGMP、dTMP)按照一定的排列顺序，通过磷酸二酯键连接形成的多核苷酸，由于核苷酸之间的差异仅仅是碱基的不同，故又可称为碱基顺序。核苷酸之间的连接方式是：一个核苷酸的5′位磷酸与下一位核苷酸的3′-OH形成3′，5′磷酸二酯键，构成不分支的线性大分子，其中磷酸基和戊糖基…
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沉淀蛋白质的方法

①盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，破坏蛋白质的水化膜和中和电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。②丙酮沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性，除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。
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蛋白质变性后的表现

①生物活性丧失;②理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解);③变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
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蛋白质的理化性质

(一)蛋白质的变性作用1.概念：在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象(次级键特别是氢键)破坏，导致若干理化性质和生物学性质的改变称为变性。2.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。3.蛋白质变性后的表现：①生物活性丧失;②理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解);③变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。4.复性：变性的蛋白质，只要…
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协同效应与变构效应

1.变构效应：一个蛋白质与它的配体结合后，蛋白质的构象发生改变，使它更适于功能需要，这一类变化称为变构效应。2.协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。
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酶在体内的主要形式

一、酶原有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原(zymogen)。酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰糜蛋白酶、羧基肽酶、弹性蛋白酶在它们初分泌时都是以无活性的酶原形式存在，在一定条件下才转化成相应的酶。例如，胰蛋白酶原进入小肠后，受肠激酶或胰蛋白酶本身的激活，第6位赖氨酸与第7位…
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蛋白质的变性作用

1.概念：在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象(次级键特别是氢键)破坏，导致若干理化性质和生物学性质的改变称为变性。2.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。3.蛋白质变性后的表现：①生物活性丧失;②理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解);③变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。4.复性：变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可…
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酶促反应的动力学

酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed reactions)是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。这些因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。在研究某一因素对酶促反应速度的影响时，应该维持反应中其它因素不变，而只改变要研究的因素。但必须注意，酶促反应动力学中所指明的速度是反应的初速度，因为此时反应速度与酶的浓度呈正比关系，这样避免了反应产物…
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