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生物化学

碱性磷酸酶参考值范围

碱性磷酸酶参考值范围ALP测定结果与所用方法种类和测定温度密切相关，就是同一底物，因缓冲液不同，其结果可有2-3倍差异，目前国内应用较多的方法中以磷酸对硝基酚为底物，2-氨基-2-甲基丙醇为缓冲液，在37℃测定时，成年人参考值范围为20-110U/L.ALP在不同年龄人群中有较大差异，解释结果时必须加以注意。国外文献指出ALP虽然有较大的人群差异，但是个体间差异很小。有条件应将测定结果与被测者的…
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天冬氨酸氨基转移酶(AST)

天冬氨酸氨基转移酶(AST)以前常简称GOT，现多以AST为缩称，既往认为AST主要存在于心肌中，主要用于诊断AMI.但目前由于AST在AMI时升高迟于CK，恢复早于LD，故诊断AMI价值越来越小，国外不少学者认为诊断AMI，完全可以不测AST.另一方面肝中AST含量虽低于心肌，但绝对含量(U/mg)仍高于 ALT.肝中AST和ALT含量比值约为2.5：1.0.只是由于ALT主要存在于细胞质中，…
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酶的概念及分子组成

1.酶的概念：是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂。2.化学本质：绝大多数酶是蛋白质;少数是RNA，如核酶。3.按分子组成分为：(一)单纯酶(simpleenzyme)：仅由氨基酸残基构成。(二)结合酶(conjugatedenzyme)①组成：由蛋白质(酶蛋白)和非蛋白质(辅助因子)组成。全酶=酶蛋白+辅助因子，辅助因子包括小分子有机化合物和金属离子。②各部分在催化反…
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蛋白质的二级结构

(一)α-螺旋①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成右手-螺旋，肽链内形成氢键。②氨基酸侧链伸向螺旋外侧;③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构;④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。注意：有些侧链R基团不利于α-螺旋形成。(二)β-折叠β-折叠是由两条或多条几乎完…
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核酸的变性

(一)核酸的变性：在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，其一级结构(碱基顺序)保持不变。(二)DNA变性后，它的一系列性质也随之发生变化：①增(高)色效应：天然状态的DNA在完全变性后，紫外吸收(260nm)值升高,即增色效应。②Tm值：随DNA变性增加，260nm处的紫外光…
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酶的活性中心

1.酶的活性中心：酶与作用物结合并发挥其催化作用的特定空间部位。2.必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的化学基团。(一)活性中心内的必需基团(二)活性中心外的必需基团位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
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蛋白质的分子结构

蛋白质的基本结构——蛋白质的一级结构1.概念：是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序，以及他们之间的连接方式。2.一级结构是蛋白质空间结构的基础，对生物功能起决定作用。肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。有些含有二硫键。3.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
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氨基酸的理化性质

1.两性解离及等电点(一)氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。(二)等电点(pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。2.紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
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蛋白质的三级结构

(一)蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置。包含了一条多肽链的主链构象和侧链构象(整体构象)。(二)维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
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蛋白质的四级结构

(一)概念：是指由多条各自具有三级结构的肽链通过非共价键连接起来的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。(二)每一条多肽链叫做一个亚基或亚单位。单独亚基无生物活性;完整四级结构的蛋白质才具有生物活性。(三)维持亚基之间的化学键主要是疏水键。(四)并非所有蛋白质都有四级结构，有的只有三级结构。
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蛋白质的变性作用

1.概念：在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象(次级键特别是氢键)破坏，导致若干理化性质和生物学性质的改变称为变性。2.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。3.蛋白质变性后的表现：①生物活性丧失;②理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解);③变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。4.复性：变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可…
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可逆性抑制

(一)定义：这类抑制剂以非共价键与酶结合，使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤等方法可以去除，由它引起的抑制作用称可逆抑制作用。(二)分类：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。(三)竞争性抑制①定义：I与S结构相似，与S竞争结合E的同一部位。②特点：通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。③酶促反应Vmax不变， Km值增大。
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变构调节与变构酶

(一)调节亚基：有些酶分子除活性中心(催化部位)以外，还有调节部位，它们可位于同一亚基或不同亚基内，称调节亚基。(二)变构调节：调节亚基和变构剂(体内一些小分子代谢物)结合后，使酶的空间构象改变，从而影响酶活性(增高或降低)的现象，称变构调节，或别构效应。这类可被别构剂调节的酶称变构酶。(三)变构酶是体内快速调节酶活性的重要方式，在代谢调节中多为关键酶。
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蛋白质的沉淀

1.蛋白质的胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1～100nm胶体范围之内。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：(一)水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。(二)同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。pH>pI，蛋白质带负电荷;pH2.沉淀蛋白质的方法：①盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的硫…
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酶原与酶原激活

1.酶原：无活性的酶前身物。如胰蛋白酶原、凝血酶原。2.酶原激活：由无活性酶原转变为活性酶的过程。3.意义：(一)酶原只有在特定的部位、环境和特定的条件下才能被激活，才表现出酶活性。(二)保护器官本身不被酶水解破坏。例如：胰蛋白酶原——急性胰腺炎
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分子伴侣

1.概念：蛋白质空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需分子伴侣的参与。分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质，2.作用①蛋白质在合成时，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。②分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。③分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成，起到重要作用。
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一级结构是空间结构的基础

以核糖核酸酶为例，核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，有4对二硫键。加入尿素(或盐酸胍，作用是破坏氢键)和β-巯基乙醇(可将二硫键还原成巯基，破坏二硫键)，导致此酶的二、三级结构遭到破坏，酶活性丧失，但肽键不受影响，所以一级结构不变，去除尿素和β-巯基乙醇后，理论上二硫键的形成有105种方式，即正确配对率低于1%，而实验结果发现正确配对率为95%～100%。证明空间构象遭到破坏的核…
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终产物乳酸的去路

释放入血，进入肝脏再进一步代谢;分解利用(糖有氧氧化);乳酸循环(糖异生)。糖酵解的生理意义最主要的生理意义是可在无氧、缺氧条件下为机体迅速提供能量。紧急供能：剧烈运动时。生理供能:红细胞、视网膜、睾丸和骨髓。病理供能：严重贫血、呼吸功能障碍和循环功能障碍——代谢性酸中毒。
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糖的有氧氧化

糖的有氧氧化(一)概念糖在有氧的条件下，彻底分解成H2O和CO2，同时释放出能量的过程。(二)过程1.糖酵解，产生丙酮酸，在胞液中进行;2.丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧转变为乙酰CoA;3.乙酰CoA进入三羧酸循环(8步反应、9种物质)，在线粒体中进行。三羧酸循环：三羧酸循环(TAC)也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三羧酸循环的…
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糖酵解的反应过程

在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。糖酵解的反应部位：胞浆。第一阶段：一分子葡萄糖分解成2分子的丙酮酸;第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为糖酵解途径。糖酵解的原料：葡萄糖。糖酵解的产物：2丙酮酸(乳酸)+2ATP。关键步骤(底物水平磷酸化)：1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸; 磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸。关键酶：己糖激酶，6磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶…
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DNA的一级结构与功能

核酸是由很多单核苷酸聚合形成的多聚核苷酸(polynucleotide)，DNA的一级结构即是指四种核苷酸(dAMP、dCMP、dGMP、dTMP)按照一定的排列顺序，通过磷酸二酯键连接形成的多核苷酸，由于核苷酸之间的差异仅仅是碱基的不同，故又可称为碱基顺序。核苷酸之间的连接方式是：一个核苷酸的5′位磷酸与下一位核苷酸的3′-OH形成3′，5′磷酸二酯键，构成不分支的线性大分子，其中磷酸基和戊糖基…
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沉淀蛋白质的方法

①盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，破坏蛋白质的水化膜和中和电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。②丙酮沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性，除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。
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蛋白质的胶体性质

蛋白质的胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1～100nm胶体范围之内。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：(一)水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。(二)同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。pH>pI，蛋白质带负电荷。
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氨基酸分类

(一)非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸(亚氨基酸)(7种)。(二)极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨基酸)、谷氨酰胺、天冬酰胺(8种)。(三)酸性氨基酸：谷、天冬氨酸(2种)。(四)碱性氨基酸：赖、精、组氨酸(3种)。
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